Садржај
У биолошким реакцијама, ензими функционишу слично катализаторима, пружајући алтернативне путеве за реакције и убрзавајући целокупни процес. Ензим дјелује унутар супстрата, а његова способност да повећа брзину реакције зависи од тога колико се добро веже са супстратом. Мицхаелисова константа, означена са КМ, је мерило афинитета ензима / супстрата. Мања вредност указује на чвршће везивање, што значи да ће реакција достићи своју максималну брзину при нижој концентрацији. КМ има исте јединице као концентрација супстрата и једнака је концентрацији супстрата када је брзина реакције упола мања од њене максималне вредности.
Заплет Мицхаелис-Ментен
Брзина ензимске реакције је функција концентрације супстрата. Да би добили план за одређену реакцију, истраживачи припремају неколико узорака супстрата у различитим концентрацијама и бележе брзину стварања производа за сваки узорак. Графикон брзине (В) у односу на концентрацију () производи кривуљу која се брзо пење и спушта се максималном брзином, што је тачка у којој ензим делује што је брже могуће. То се назива плодом засићења или заплетом Мицхаелис-Ментен.
Једнаџба која дефинира Мицхаелис-Ментенов заплет је:
В = (Вмак ) ÷ (КМ +, ова једначина се своди на В = Вмак ÷ 2, па КМ једнака је концентрацији супстрата када је брзина упола мања од његове максималне вредности. То теоретски омогућава читање К-аМ офф граф. Иако је могуће читати КМ са завјера Мицхаелис-Ментен, то није лако или је нужно тачно. Алтернатива је да се зацрта реципрочна једнаџба Мицхаелис-Ментен, која је (након што су сви термини преуређени): 1 / В = {КМ/ (Вмак ×)} + (1 / В)мак) Ова једначина има облик и = мк + б, где Ово је једначина која биохемичари обично користе за одређивање КМ. Припремају различите концентрације супстрата (јер су његова равна линија, технички им требају само две), цртају резултате и читају КМ директно са графа.Парцела Линевеавер-Бурк