Садржај
„Коефицијент брда“ звучи као израз који се односи на стрмост оцене. У ствари, његов термин у биохемији који се односи на понашање везања молекула, обично у живим системима. То је број без јединице (то јест, нема мерене мере попут метра у секунди или степена по граму) који је у корелацији са кооперативност везивања између молекула који се испитују. Његова вредност је емпиријски одређена, што значи да се процењује или изводи из графикона повезаних података, а не да се користи за стварање таквих података.
Другим речима, Хилл-ов коефицијент мери мерило у којој мери везивања између два молекула одступају од хиперболички однос очекиван у таквим ситуацијама, када се брзина везивања и накнадна реакција између пара молекула (често ензима и његовог супстрата) у почетку веома брзо повећава с повећањем концентрације супстрата пре него што се кривуља брзина-концентрација изравнава и приближи се а теоретски максимум, а да не стигнете тамо. Графикон таквог односа радије подсећа на горњи леви квадрат квадрата. Уместо тога, графикони кривих брзина према концентрацији за реакције са високим Хилл коефицијентима су уместо тога сигмоидалниили у облику слова с.
Овдје се може пуно тога распакирати у вези с основама коефицијента Хилл-а и односним изразима и начином утврђивања његове вриједности у датој ситуацији.
Ензим кинетика
Ензими су протеини који огромним количинама повећавају стопе одређених биохемијских реакција, омогућавајући им да се крећу било где од хиљаду пута брже до хиљаде билиона пута брже. Ови протеини то раде смањујући енергију активације Еа егзотермичких реакција. Егзотермна реакција је она у којој се ослобађа топлотна енергија и због тога тежи без спољне помоћи. Иако производи имају нижу енергију од реактаната у овим реакцијама, међутим, енергетски пут којим се стижу обично није успорен нагиб према доле. Уместо тога, постоји „енергетска грба“ коју треба превладати, представљена с Еа.
Замислите да се возите из унутрашњости САД-а, око 1.000 метара надморске висине, до Лос Анђелеса, који је на Тихом океану и јасно на нивоу мора. Из Небраске до Калифорније не можете једноставно обарати, јер између њих се налазе Стјеновите планине, аутопути који се прелазе на преко 5000 метара надморске висине - а на неким местима аутопути се пењу и до 11 000 стопа надморске висине. У том оквиру, размислите о ензиму као нечему што би могло знатно смањити висину горских врхова у Колораду и учинити читаво путовање мање напорним.
Сваки ензим је специфичан за одређени реактант, који се назива а подлога у овом кон. Ензим је на тај начин попут кључа, а супстрат за који је специфичан је попут браве коју је кључ јединствено дизајнирао да отвори. Однос између супстрата (С), ензима (Е) и производа (П) може се схематски представити:
Е + С ⇌ ЕС → Е + П
Двосмерна стрелица са леве стране означава да се, када се ензим везује за свој „додељени“ супстрат, или може постати невезан или реакција може наставити и резултирати производима (и) плус ензим у свом изворном облику (ензими се само привремено модификују док реакције катализатора). С друге стране, једносмерна стрелица показује да се производи ових реакција никада не вежу за ензим који је помогао да се створи када се ЕС комплекс одвоји на његове саставне делове.
Ензимска кинетика описује како брзо те реакције завршавају до краја (то јест, како брзо настаје производ (у зависности од концентрације присутних ензима и супстрата, написане и. Биохемичари су израдили различите графиконе ових података да би га учинили што је више могуће визуелно смислено.
Мицхаелис-Ментен Кинетицс
Већина парова ензим-супстрат поштује једноставну једначину која се зове Мицхаелис-Ментен формула. У горе наведеном односу догађају се три различите реакције: Комбиновање Е и С у ЕС комплекс, дисоцијација ЕС на његове састојке Е и С и претварање ЕС у Е и П. Свака од ове три реакције има своје константа сопствене брзине, која је к1, к-1 и к2, у том циљу.
Брзина појављивања производа пропорционална је константи брзине за ту реакцију, к2, и концентрацији ензимско-супстратног комплекса који је присутан у било ком тренутку, Математички, ово пише:
дП / дт = к2
Десна страна овога може се изразити изразима и. Деривација није битна за садашње сврхе, али то омогућава израчунавање једначине стопе:
дП / дт = (к20) / (Км+)
Слично томе, брзина реакције В је дата са:
В = Вмак/ (Км+)
Мицхаелис константа Км представља концентрацију супстрата при којој стопа расте по својој теоријској максималној вредности.
Једнаџба Линевеавер-Бурк и одговарајући заплет је алтернативни начин изражавања истих података и погодан је јер је његов граф равна, а не експоненцијална или логаритамска кривуља. То је реципрочна једнаџба Мицхаелис-Ментен:
1 / В = (Км+) / Вмак = (К)м/ Вмак) + (1 / Вмак )
Кооперативно везивање
Неке реакције посебно не покоравају се Мицхаелис-Ментен-овој једначини. То је зато што на њихово везивање утичу фактори које једначина не узима у обзир.
Хемоглобин је протеин у црвеним крвним ћелијама који се везује за кисеоник (О2) у плућима и транспортује га у ткива којима је потребно за дисање. Изузетно својство хемоглобина А (ХбА) је да учествује у кооперативном везивању са О2. То у суштини значи да на врло високом О2 концентрације, као што су оне у плућима, ХбА има много већи афинитет за кисеоник од стандардног транспортног протеина који се придржава уобичајеног хиперболичког протеина и једињења (миоглобин је пример таквог протеина). При врло ниском О2 концентрације, међутим, ХбА има много нижи афинитет за О2 него стандардни транспортни протеин. То значи да ХбА жестоко поскакује О2 где је обилна и једнако жељно одустаје од места где је мало - тачно онога што је потребно протеину који преноси кисеоник. То резултира сигмоидном кривуљом везања и притиска виђеном са ХбА и О2, еволуциона корист без које би се живот сигурно одвијао знатно мање ентузијастичним темпом.
Хилл Хилл Екуатион
1910. Арцхибалд Хилл истражио је кинематику О-а2везање хемоглобина. Предложио је да Хб има одређени број места за везивање, н:
П + нЛ ⇌ ПЛн
Овде П представља притисак О2 а Л је кратак за лиганд, што значи било шта што учествује у везивању, али у овом случају се односи на Хб. Имајте на уму да је ово слично делу горње једначине супстрат-ензим-производ.
Константа дисоцијације КД за реакцију је написано:
н /
Док је део заузетих везивних места ϴ, који се креће од 0 до 1,0, дат:
ϴ = н/ (КД +н)
Обједињавање свега овога даје један од многих облика Хилл-ове једначине:
лог (ϴ /) = н запис пО2 - дневник П50
Где П50 је притисак под којим је половина О2 везна места на Хб су заузета.
Коефицијент брда
Наведени облик Хилл-ове једнаџбе је општег облика и = мк + б, такође познат као формула пресретања нагиба. У овој једначини, м је нагиб линије и б је вредност и при којој граф, равна линија прелази оси и. Стога је нагиб Хилл-ове једначине једноставно н. То се зове Хилл коефицијент или нХ. За миоглобин његова вредност је 1, јер се миоглобин не веже кооперативно на О2. За ХбА, међутим, износи 2,8. Што је већа нХ, сигмоиднија је кинетика реакције која се проучава.
Хилл коефицијент је лакше одредити из инспекције него вршењем потребних израчуна, а приближна вредност је обично довољна.