Садржај
Ензими су критични молекули протеина у живим системима који се, једном синтетизовани, обично не трансформишу у неку другу врсту молекула, као што су супстанце преузете као гориво за пробавне и респираторне процесе (нпр. Шећери, масти, молекуларни кисеоник). То је зато што су ензими катализатори, што значи да могу учествовати у хемијским реакцијама, а да се сами не промене, помало налик модератору јавне расправе који идеално подстиче учеснике и публику ка закључку тако што диктира услове аргумента, а да притом не дода ниједну јединствену информацију.
Идентификовано је преко 2000 ензима, а сваки од њих је укључен у једну специфичну хемијску реакцију. Ензими су, према томе, специфични за супстрат. Они су груписани у класе од пола туцета на основу врста реакција у којима учествују.
Основе ензима
Ензими омогућавају да се у организму одвија огроман број реакција под условима хомеостазаили укупну биохемијску равнотежу. На пример, многи ензими најбоље функционишу на нивоу пХ (киселости) близу пХ који тело обично одржава, што је у распону од 7 (то јест није алкално, нити је кисело). Остали ензими најбоље функционишу при ниском пХ (високој киселости) због потреба своје околине; на пример, унутрашњост стомака, где делују неки пробавни ензими, веома је кисела.
Ензими учествују у процесима од згрушавања крви до синтезе ДНК до варења. Неке се налазе само унутар ћелија и учествују у процесима који укључују мале молекуле, попут гликолизе; други се излучују директно у цревима и делују на ринфузијску материју, попут гутане хране.
Будући да су ензими протеини прилично велике молекуларне масе, сваки од њих има посебан тродимензионални облик. Ово одређује специфичне молекуле на које делују. Осим што зависи од пХ, облик већине ензима зависи од температуре, што значи да најбоље делују у прилично уском температурном опсегу.
Како раде ензими
Већина ензима делује снижавањем енергија активације хемијске реакције. Понекад њихов облик доводи реакнте физички ближе у стилу, можда, тренера спортског тима или менаџера радне групе који намеравају што брже извршити задатак. Верује се да када се ензими везују за реактант, њихов облик се мења на начин који дестабилизира реактант и чини га осјетљивијим на све хемијске промене које реакција укључује.
Реакције које могу проћи без уноса енергије називамо егзотермним реакцијама. У тим реакцијама производи или хемикалије настале током реакције имају нижи ниво енергије од хемикалија које служе као састојци реакција. На овај начин, молекули, попут воде, „траже“ сопствени (енергетски) ниво; атоми "преферирају" да буду у аранжманима са нижом укупном енергијом, баш као што вода тече низбрдо до најниже доступне физичке тачке. Кад се све то скупи, јасно је да егзотермне реакције увек теку природним путем.
Међутим, чињеница да ће се догодити реакција и без уноса не говори ништа о брзини којом ће се десити. Ако се супстанца која се унесе у организам природно промијени у двије дериватне супстанце које могу служити као директни извори ћелијске енергије, то чини мало користи ако реакција природно траје сатима или данима. Такође, чак и када је укупна енергија производа већа од енергије реактаната, енергетски пут није прави нагиб низбрдо на графу; уместо тога, производи морају достићи виши ниво енергије од оног са којим су започели да би могли да "пређу преко грба" и реакција може да се настави. Ово почетно улагање енергије у реактанте која се исплаћује у облику производа је горе поменуто енергија активацијеили Еа.
Врсте ензима
Људско тело укључује шест главних група или класа ензима.
Оксидоредуктазе повећавају брзину оксидационих и редукционих реакција. У тим реакцијама, које се називају и редокс реакције, један од реактаната даје пар електрона које други реактант добије. Каже се да донор електронских пара оксидује и делује као редукционо средство, док се прималац електронског пара редукује назива се оксидантом. Једноставнији начин за то је да се у оваквим реакцијама померају атоми кисеоника, атоми водоника или оба. Примери укључују цитокром оксидазу и лактат дехидрогеназу.
Трансферазе брзина преноса група атома, као што је метил (ЦХ3), ацетил (ЦХ3ЦО) или амино (НХ)2) групе, од једног молекула до другог молекула. Ацетат киназа и аланин деаминаза су примери трансфераза.
Хидролазе убрзати реакције хидролизе. Реакције хидролизе користе воду (Х2О) да се подели веза у молекулу да би се створила два продукта кћери, обично додавањем -ОХ (хидроксилне групе) из воде на један од производа и једног -Х (атома водоника) на други. У међувремену, нови атом се формира из атома померених са -Х и -ОХ компонентама. Дигестивни ензими липаза и сукраза су хидролазе.
Лиасес повећава брзину додавања једне молекуларне групе у двоструку везу или уклањање две групе из оближњих атома да би се створила двострука веза. Оне делују попут хидролазе, осим што уклоњена компонента није померена водом или деловима воде. Ова класа ензима укључује оксалатну декарбоксилазу и изоцитратну лизу.
Изомеразе убрзати реакције изомеризације. То су реакције у којима се задржавају сви оригинални атоми у реактанту, али су преуређени тако да формирају изомер реактанта. (Изомери су молекули исте хемијске формуле, али различитог распореда.) Примери укључују глукоза-фосфатну изомеразу и аланин рацемазу.
Лигасес (која се такође назива синтетазе) повећавају брзину спајања два молекула. Они то обично постижу коришћењем енергије добијене од распада аденозин трифосфата (АТП). Примери лигаза укључују ацетил-ЦоА синтетазу и ДН лигазу.
Инхибиција ензима
Поред промене температуре и пХ, и други фактори могу довести до смањења или искључивања активности ензима. У процесу који се назива алостерна интеракција облик ензима се привремено мења када се молекул веже за његов део даље од места где се придружује реактанту. То доводи до губитка функције. Понекад је ово корисно када сам производ служи као алостерни инхибитор, јер је то обично знак реакције која је текла до тачке када више није потребан додатни производ.
У конкурентској инхибицији, супстанца која се назива регулаторно једињење конкурише реактанту за место везања. Ово је сродно покушају стављања неколико радних кључева у исту браву истовремено. Ако се довољно ових регулаторних једињења придружи довољној количини присутног ензима, успорава или зауставља реакцијски пут. Ово може бити корисно у фармакологији, јер микробиолози могу да дизајнирају једињења која се надмећу са везивним местима бактеријских ензима, чинећи бактеријама много теже да узрокују болест или преживе у људском телу, током периода.
Инкомпетитивна инхибиција, инхибиторни молекул се везује за ензим на месту које је различито од активног места, слично ономе што се дешава у алостерној интеракцији. Неповратна инхибиција настаје када се инхибитор трајно веже на или значајно разграђује ензим тако да се његова функција не може опоравити. И нервни гас и пеницилин користе ову врсту инхибиције, иако имају на уму масовно различите намере.