Карактеристике каталазног ензима

Posted on
Аутор: Judy Howell
Датум Стварања: 2 Јули 2021
Ажурирати Датум: 12 Може 2024
Anonim
Легочная гипертензия, в том числе хроническая тромбоэмболическая легочная гипертензия
Видео: Легочная гипертензия, в том числе хроническая тромбоэмболическая легочная гипертензия

Садржај

Ензим каталаза је један од најефикаснијих познатих ензима јер сваки ензим може да изведе готово 800 000 каталитичких догађаја у секунди. Кључна функција каталазе је заштита ћелија од хидроген пероксида (Х)2О2) молекула претварајући их у кисеоник (О)2) и воде (Х2О). Х2О2 може оштетити ДНК.

Каталазу формирају четири појединачна дела, или мономера, који се омотавају ензимом у облику бучице. Сваки мономер има каталитички центар који садржи молекул хема, који везује кисеоник. Сваки мономер такође веже молекул НАДПХ, који штити сам ензим од штетног дејства Х2О2.

Каталаза најбоље делује при пХ од 7 и обилује пероксисомима, који су врећице унутар ћелије које разграђују токсичне молекуле.

Каталошка структура: Све четири једно и једно за све

Каталаза је четвороделни ензим или тетрамер. Четири мономера се омотавају један око другог и формирају ензим у облику бучице. Сваки мономер има четири домена, или делове налик деловима тела који раде различите ствари.

Други домен је онај који садржи хеме групу. Трећи домен познат је под називом омотавајући домен, где се четири мономера омотају један око другог и формирају тетрамер.

Многи мостови соли или ионска интеракција између позитивно и негативно набијених бочних ланаца аминокиселина држе четири мономера заједно. Мономери се плету један око другог, чинећи ензим тетрамер веома стабилним.

Носи алате

Сваки мономер каталазног тетрамера садржи једну хем групу. Хеме групе су молекули у облику диска који у средини имају атом гвожђа који везује кисеоник. Хем је закопан у средини каталитичке домене сваког мономера. Сваки мономер каталазе такође веже молекул НАДПХ, али на својој површини.

НАДПХ је ту да заштити ензим од Х2О2 (водоник пероксид) који мора да катализује. Ан Х2О2 молекул може постати молекул супероксида, који је два атома кисеоника везана једни за друге, а један од њих има додатни електрон који је високо реактиван - што значи да може да комуницира са електронима у хемијским везама на другим молекулама и разбије те везе.

То је тако брзо

Кисеонички радикали, као што је Х2О2, настају нормалним ћелијским процесима. Пошто су опасне по ћелију, морају се претворити у бенигне молекуле.

Каталаза је један од најбржих познатих ензима. Сваки мономер у каталазном тетрамеру може извести готово 200 000 каталитичких догађаја у секунди. Будући да тетрамер има четири мономера, сваки ензим каталаз може обавити готово 800 000 каталитичких догађаја у секунди.

Каталази је потребан овај ниво ефикасности, јер Х2О2 је опасно по ћелију. Ензими каталазе накупљају се у кесама које се називају пероксисоми унутар ћелије. Пероксисоми су везикули који разграђују молекуле токсичне за ћелију, укључујући кисикове радикале као што је Х2О2.

Неутрални пХ

Истраживачи су проучавали активност каталазе при пХ од 7,4 и на 25 степени Целзијуса (77 степени Фаренхеита). Оптимални пХ за реакцију каталазе је око 7, тако да један од начина да истраживачи зауставе активност каталазе у епрувети је промена пХ додавањем јаке киселине или јаке базе.

Унутар ћелије каталаза се накупља у пероксисомима, који имају различите пХ вредности мерене у различитим ћелијама. Часопис „ИУБМБ Лифе“ објавио је да је за пероксисоме утврђено да имају пХ који се крећу у распону од 5,8-6,0, 6,9-7,1 и 8,2.

Према томе, различити пероксизоми могу садржавати различите количине каталазе или могу укључити или искључити каталазу у зависности од тога како регулишу свој унутрашњи ниво пХ.