Како израчунати каталитичку ефикасност

Садржај

• Основе ензима
• Ензим кинетика
• Оцените константе
• Константис и ефикасност ензима Мицхаелис

Ензими су протеини у биолошким системима који помажу у убрзавању реакција које би се иначе одвијале много спорије него без помоћи ензима. Као такви, они су врста катализатора. Остали, небиолошки катализатори играју улогу у индустрији и другде (на пример, хемијски катализатори помажу у сагоревању бензина ради побољшања могућности мотора са погоном на гас). Ензими су, међутим, јединствени по свом механизму каталитичког деловања. Они делују смањујући енергију активације реакције без промене енергетских стања реактаната (улаза хемијске реакције) или производа (излаза). Уместо тога, они заправо стварају глаткији пут од реактаната до производа смањујући количину енергије коју је потребно „уложити“ да бисмо добили „поврат“ у облику производа.

С обзиром на улогу ензима и чињеницу да су многи од ових протеина који су природно присутни одабрани за терапијску употребу у човеку (један пример је лактаза, ензим који помаже у варењу млечног шећера који милиони људи не успеју да произведу), није изненађујуће да су биолози смислили формалне алате за процену колико добро одређени ензими раде свој посао под датим, познатим условима - односно да одреди њихову каталитичку ефикасност.

Основе ензима

Важна карактеристика ензима је њихова специфичност. Ензими, генерално говорећи, служе за катализацију само једне од стотина биохемијских метаболичких реакција које се у људском телу одвијају у сваком тренутку. Стога се неки ензим може сматрати бравом, а специфично једињење на које делује, названо супстрат, може се упоредити са кључем. Део ензима са којим супстрат интеракције познат је као активно место ензима.

Ензими се, као и сви протеини, састоје од дугих низова аминокиселина којих је у људском систему око 20. Активна места ензима стога се обично састоје од аминокиселинских остатака или хемијски непотпуних делова дате аминокиселине, којој може да „недостаје“ протони или други атом и да као резултат тога имају нето електрични набој.

Ензими се, критично, не мењају у реакцијама које катализују - бар не након завршетка реакције. Али оне пролазе привремене промене током саме реакције, што је неопходна функција да би се омогућило да реакција траје. Да би се даље преносила аналогија закључавања и кључа, када супстрат „нађе“ ензим потребан за дату реакцију и веже се за активно место ензима („кључно уметање“), ензимски-супстратни комплекс пролази кроз промене („окретање кључева ") што резултира издавањем новоформираног производа.

Ензим кинетика

Интеракција супстрата, ензима и производа у датој реакцији може се представити на следећи начин:

Е + С ⇌ ЕС → Е + П

Ево, Е представља ензим, С је супстрат и П је производ. Стога можете замислити да је поступак слично с грудвом глине за моделирање (С) постаје потпуно формирана посуда (П) под утицајем људског занатлије (Е). Руке мајстора могу се сматрати активним местом "ензима" који ова особа отелотворе. Када глина која се скупља постаје „везана“ за руке људи, они формирају неко време „комплекс“ током кога се глина обликује у другачији и унапред одређени облик дејством руке у коју се придружи (ЕС). Затим, када је чинија потпуно обликована и не треба даље рад, руке (Е) пусти посуду (П), а поступак је довршен.

Сада размотрите стрелице на горњем дијаграму. Приметићете да је корак између Е + С и ЕС има стрелице које се крећу у оба смера, што имплицира да се, баш као што се ензим и супстрат могу повезати и формирају комплекс ензима и супстрата, овај комплекс може да се дисоцира у другом смеру и да ослобађа ензим и његов супстрат у оригиналном облику.

Једносмерна стрелица између ЕС и Пс друге стране показује да је производ П никада се спонтано не стапа са ензимом одговорним за његово стварање. Ово има смисла у светлу претходно запажене специфичности ензима: Ако се ензим везује за одређени супстрат, онда се такође не веже за резултирајући производ или би иначе тај ензим био специфичан за два супстрата и према томе није специфичан. Такође, са становишта здравог разума, не би имало смисла да неки ензим чини да реакција делује повољније у и једно и друго упутства; ово би било попут аутомобила који се с једнаком лакоћом котрља и узбрдо и узбрдо.

Оцените константе

Замислите општу реакцију у претходном одељку као збир три различите конкурентне реакције, а то су:

1) ; Е + С → ЕС 2) ; ЕС → Е + С 3) ; ЕС → Е + П

Свака од ових појединачних реакција има своју константу брзине, меру колико брзо се одвија одређена реакција. Ове константе су специфичне за одређене реакције и експериментално су утврђене и потврђене за мноштво различитих групација супстрат-плус-ензим и ензим-супстрат-комплекси-плус-производа. Они се могу написати на различите начине, али генерално, константа брзине за реакцију 1) горе је изражена као к₁, онај од 2) као к_-1, и то од 3) као к₂ (ово се понекад пише к_мачка).

Константис и ефикасност ензима Мицхаелис

Без урањања у рачуницу потребну за добивање неких једначина које слиједе, вјероватно можете видјети да брзина којом се производ акумулира, в, је функција константе брзине за ову реакцију, к₂и концентрација ЕС присутан, изражен као. Што је већа константа брзине и што је присутније више супстрат-ензимског комплекса, брже се акумулира крајњи продукт реакције. Стога:

в = к_2

Међутим, подсетите се да су остале две реакције, осим оне која ствара производ П догађају се истовремено. Једна од њих је формирање ЕС од његових компоненти Е и С, док је друга иста реакција обрнуто. Узимање свих ових информација заједно, и разумевање брзине формирања ЕС мора бити једнака брзини нестанка (два супротстављена процеса)

к_1 = к_2 + к _ {- 1}

Подељење оба термина на к₁ приноси

= {(к_2 + к _ {- 1}) горе {1пт} к_1}

Пошто су сви „к„изрази у овој једначини су константе, могу се комбиновати у једну константу, К_М:

К_М = {(к_2 + к _ {- 1}) горе {1пт} к_1}

То омогућава да се напише горња једначина

= К_М

К_М је позната као Мицхаелис-ова константа. Ово се може посматрати као мјера брзине нестајања ензимско-супстратног комплекса комбинацијом постаје неповезан и формира се нови производ.

Враћајући се натраг до једнаџбе за брзину формирања производа, в = к₂, замена даје:

в = Бигг ({к_2 горе {1пт} К_М} Бигг)

Израз у заградама, к₂/К_М, позната је и као константа специфичности _, _ која се такође назива кинетичка ефикасност. Након све ове неугодне алгебре, коначно имате израз који процењује каталитичку ефикасност или ефикасност ензима дате реакције. Константу можете израчунати директно из концентрације ензима, концентрације супстрата и брзине формирања производа тако што ћете се преместити на:

Бигг ({к_2 горе {1пт} К_М} Бигг) = {в горе {1пт}}